تحقیق درمورد اسید امینه و پروتئین

اختصاصی از فایلکو تحقیق درمورد اسید امینه و پروتئین دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)


تعداد صفحه: 19

فهرست:

اسید های آمینه

ساخته شدن پروتئین در سلول

متابولیسم اسیدهای آمینه

ساختار آمینو اسید

اسید های آمینه

اسیدهای آمینه واحدهای تشکیل دهنده پروتئین‌ها هستند. هر پروتئین زنجیری از اسیدهای آمینه است که با پیوند شیمیایی در کنار هم قرار گرفته اند. این زنجیر پروتئینی می‌تواند شکل های فضایی مختلفی داشته باشد. همین شکل های متعدد به پروتئین این قابلیت را می‌دهد که کارهای متفاوتی را در سلول انجام دهد. در تمام اسید های آمینه، یک گروه شیمیایی ثابت ( که در شکل زیر نشان داده شده است ) وجود دارد، اما باقی مولکول در اسید آمینه های مختلف، متفاوت است.

حدود 20 نوع اسید آمینه در ساخت پروتئین به کار می‌رود. این اسیدها بر حسب ساختمان شیمیایی به چهار گروه طبقه بندی می‌شوند: اسیدی، بازی، قطبی بدون بار و غیر قطبی.

ساخته شدن پروتئین در سلول
شاید به نظر برسد که پروتئین و اسید آمینه، ارتباطی با DNA ندارند، اما حقیقت آن است که DNA نقش مهمی در تولید پروتئین دارد. وقتی سلول می‌خواهد یک پروتئین خاص را تولید کند، باید ابتدا نسخه ساخت آن را پیدا کند. این نسخه در مولکول DNA ذخیره شده است. هر ترکیب سه تایی از نوکلئوتیدها نشان دهنده یک اسید آمینه است، مثلا CCT کد ساخت اسید آمینه ای به نام پرولین و CGT کد ساخت ارگینین می‌باشد. به این ترتیب، DNA به دستور ساخت پروتئین تبدیل می‌شود. برای اطلاع از جزئیات این فرآیند، صفحه پروتئین سازی را بخوانید.

متابولیسم اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه شکل نهایی متابولیسم پروتئین ها هستند، قابل انتشار بوده و شامل مواد ساده ای است که مصارف مختلفی دارند:
الف) ذخیره موقتی در بافت ها
ب) سنتز پروتئین ها: با اسیدهای آمینه بافتهای مختلف، پروتئین ها سنتز می شوند.
ج) دز آمیناسیون – ترانس آمیناسیون: با سوختن اسید آمینه، بعد از آنکه اسید آمینه عامل آمینی (NH2) را از دست داد، یک اسید چرب باقی می ماند که حدوداً 90 درصد انرژی موجود در اسید آمینه را در بر می گیرد و در زمان کمبود انرژی یا مصرف بیش از حد پروتئین، اسید آمینه پس از دست دادن ازت خود می سوزد.همچنین اسیدهای آمینه در بدن با جا به جا کردن ازت (ترانس آمیناسیون) به یکدیگر تبدیل می شوند.

ساختار آمینو اسید

همانطور که از نام اسیدهای آمینه استنباط می‌شود این گونه مواد شامل یک گروه آمین () و یک گروه اسید گروه کربوکسیل () هستند. غالبا اسیدهای آمینه یک گروه آمین و یک گروه اسید دارند که به همان اتم کربن پیوند یافته‌اند. فرمول عمومی اسیدهای آمینه () می‌باشد که در این فرمول R گروه مشخصه هر اسید آمینه و علامت ستاره روی کربن نشان دهنده یک اتم کربن بی‌تقارن است. ساده‌ترین اسید آمینه گلیسین است. که در آن R یک اتم هیدروژن است. گلیسین ، اسیدهای آمینه دیگر اتم کربن بی‌تقارن (کربن کایرال) و ایزومرهای نوری دارند. طبیعت ، ایزومرهای نوری چپ بر (L) اسیدهای آمینه را ترجیح می‌دهد.

ساختار اسیدهای آمینه

هر اسید آمینه ، از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن ، گروه آمینه بازی (NH2-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی و یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل ، آمین ، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا ، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β) ، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند.
اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH2 روی کربنهایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β ، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلولها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا ، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در PH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH2 پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید.

انواع اسیدهای آمینه منو اسیدهای آمینه

• گلیکوکول (Gly):گلیکوکول که گلیسین نیز نامیده می‌شود و تنها اسید آمینه‌ای است که فاقد کربن ناقرینه است و در ساختمان پروتئینهایی مانند کلاژن ، الاستین و رشته ابریشم به مقدار فراوان وجود دارد.
• آلانین (Ala): در تمام پروتئینها فراوان است.
• والین (Val): اسید آمینه ضروری برای انسان است و به مقدار کم در بیشتر پروتئینها یافت می‌شود.
• لوسین (Leu): اسید آمینه ضروری برای انسان بوده و در بیشتر پروتئینها به مقدار زیاد وجود دارد.
• ایزولوسین (Ile): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کمتر از اسیدهای آمینه دیگر پروتئینها وجود دارد. ایزولوسین دو کربن ناقرینه دارد.

اسید آمینه الکل‌دار

• سرین (Ser): اسید آمینه‌ای است که در رشته‌های ابریشم بسیار فراوان بوده و در ساختمان چربیها و پروتئینهای مرکب نیز شرکت می‌کند.
• تره اونین (Thr): اسید آمینه الکل‌داری است که برای انسان ضروری بوده و مانند ایزولوسین یک کربن ناقرینه اضافی دارد.

اسیدهای آمینه گوگرددار

• سیستئین (Cys): این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها بر عهده دارد زیرا عامل تیول (SH-) دو مولکول سیستئین در یک زنجیره پلی پپتیدی و یا دو مولکول سیستئین در دو زنجیره پلی پپتیدی با از دست دادن هیدروژن پیوند کوالان می‌سازند و در نتیجه دو مولکول سیستئین تبدیل به اسید آمینه دیگری به نام سیستئین می‌گردند.
• متیونین (Met): متیونین از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان است که مقدار آن در پروتئینها نسبتا کم است.

دی اسیدهای منو آمینه

اسیدهای آمینه‌ای هستند که دارای یک آمین و دو عامل کربوکسیل هستند و به اسید آمینه اسیدی مشهورند.

• اسید آسپارتیک (Asp): در پروتئینها به مقدار زیاد یافت می‌شود. اسیدیته این اسید آمینه زیاد است.
• اسید گلوتامیک (Glu): مقدار آن در پروتئین زیاد است و نقش مهم آن انتقال عامل آمین در واکنشهای بیوشیمیایی است.

اسیدهای آمینه آمیدی

این ترکیبات روی ریشه R دارای یک عامل آمیدی هستند. این اسیدهای آمینه در سنتز پروتئینها شرکت نموده و نقش مهمی را در انتقال آمونیاک دارا هستند.

• گلوتامین (Gln)

 

• آسپاراژین (Asn)

اسیدهای آمینه دی آمین

این اسیدهای آمینه دارای یک عامل آمین اضافی هستند.

• لیزین (Lys): این اسید آمینه برای انسان ضروری بوده و در بیشتر پروتئینها مخصوصا در بعضی از پروتئینها مانند هیستونها به مقدار فراوان دیده می‌شود. لیزین در سنتز کلاژن نیز شرکت می‌کند. ولی پس از تشکیل کلاژن ، لیزین به دلتا هیدروکسی لیزین تبدیل می‌شود.
• آرژنین (Arg): این اسید آمینه در پروتئینهایی مانند هیستون و پروتامین بسیار فراوان است. آرژنین بسیار بازی است. گروه انتهای این اسید آمینه را که شامل سه ازت می‌باشد، گوانیدین می‌نامند.

اسیدهای آمینه حلقوی

بعضی از این اسیدهای آمینه به علت دارا بودن حلقه بنزنی ، عطری (آروماتیک) نامیده می‌شوند و برخی دیگر دارای یک حلقه هترو سیلیک هستند.

• فنیل آلانین (phe): از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان بوده و در پروتئینها به مقدار فراوان یافت می‌شوند. در ساختمان این اسید آمینه یک حلقه بنزنی و یک زنجیر جانبی آلانین شرکت دارد.
• تیروزین (Thr): این اسید آمینه به مقدار فراوان در پروتئینها دیده می‌شود. حلالیت آن در آب کم است. تیروزین را پاراهیدروکسی فنیل آلانین هم می‌نامند. زیرا از اکسیداسیون فنیل آلانین حاصل می‌شود.
• تریپتوفان (Trp): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کم در پروتئینها وجود دارد.
• هیستیدین (His): این اسید آمینه در تمام پروتئینها به مقدار اندکی وجود دارد و فقط مقدار آن در هموگلوبین نسبتا زیاد است.
• پرولین (Pro): اسید آمینه‌ای است که در پروتئینهایی مانند کلاژن و رشته‌های ابریشم به مقدار فراوان دیده می‌شود. این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها به عهده دارد. در حقیقت پرولین که از حلقه ایمین مشتق می‌شود، یک اسید ایمینه است. در کلاژن تعدادی از پرولینها به هیدروکسی پرولین تبدیل می‌شود.

پروتئین ها
پروتئین‌ها رشته هایی از اسیدهای آمینه هستند که شکل های فضایی مختلفی دارند. پروتئین را می‌توان به چهار دسته تقسیم کرد. هر یک از این دسته ها، از کنار هم گذاشتن دسته قبلی ایجاد می‌شود.

پروتئین های اولیه - این پروتئین‌ها یک رشته ساده از اسیدهای آمینه هستند.
پروتئین های ثانویه - اگر بین چند رشته پروتئین اولیه، پیوندهای هیدروژنی تشکیل شود، این رشته‌ها پیچ می‌خورند. در اثر این پیچ خوردن، دو شکل جدید ایجاد می‌شود: یکی صفحات چین خورده که " صفحات بتا " نامیده می‌شوند و دیگری آرایش مارپیچی که اصطلاحا " مارپیچ آلفا " نام دارد.
پروتئین های نوع سوم - از ترکیب مارپیچ‌ها و چین خوردگی های قبلی، پروتئین های کوچک کروی ایجاد می‌شود. ترکیب این نوع تا خوردن با چین خوردگی های قبلی، پروتئین های دسته چهارم را شکل می‌دهد.
پروتئین های دسته چهارم - برای افزایش کارآیی پروتئین ها، گاهی پروتئین های نوع سوم در کنار هم قرار می‌گیرند و آرایش فضایی پیچیده ای ایجاد می‌کنند. یک مثال معروف از این نوع پروتئین ها، مولکول هموگلوبین است.

می دانید این اشکال پیچیده به چه درد می‌خورد؟ این اشکال باعث می‌شود که پروتئین به عنوان گیرنده مواد مختلف عمل کند. در غشای سلول کانال های پروتئینی وجود دارد که فقط به بعضی مواد اجازه عبور می‌دهد. در مولکول هموگلوبین نیز محل های خاصی قرار دارد که اتم اکسیژن روی آن می‌نشیند و همراه جریان خون می‌رود تا به سلولهای بدن برسد. بسیاری از آنزیمها از پروتئین ساخته می‌شوند.

یادآوری ویژگیهای فیزیکو– شیمیایی پروتئین ها

الف) از هیدرولیز پروتئین ها اسیدهای آمینه بدست می آید.
تعداد اسیدهای آمینه بیست عدد می باشد که بعضی از آنها «اساسی» هستند که عبارتند از : لیزین, تریپتوفان فینل آلائین, متیونین, ترئونین, لوسین و والین و چون بدن انسان قادر نیست آنها را بسازد، حتماً باید توسط غذا تأمین گردند.
ب ) با ترکیب اسیدهای آمینه با هم، پلی پپتیدها بوجود می آیند. از ترکیب پلی پپتیدها با هم، تعداد قابل توجهی مولکول پروتئین حاصل شود.

نقش پروتئینها

پروتئینها مهمترین ترکیبات در بدن هستند. و در بسیاری از اعمال بدن موجود زنده ، از جمله حرکت اندامها ، مکانیسمهای دفاع در برابر مواد خارجی ، ایجاد آنزیمها و ایجاد مهمترین دیواره سلولی این موجودات ، نقش مهمی دارند. هر نوع پروتئین خاصی مرکب از چند اسید آمینه مشخص است که در ساختار مولکولی معینی آرایش یافته است. بخش عمده معدودی از پروتئین‌ها فقط یک نوع اسید آمینه است مثلا 44 درصد پروتئین موجود در ابریشم ، گلیسین است.
اسیدهای آمینه اصلی موجود در بدن باید از گوارش مواد غذایی حاصل شود. بطور کلی از تعداد بیست عدد اسیدهای آمینه ، هشت تای آنها در خود بدن سنتز می‌شوند و از راه تغذیه وارد بدن موجود زنده نمی‌شوند ولی بقیه آنها ضمن اینکه در بدن بیوسنتز می‌شوند از راه تغذیه نیز وارد بدن موجود زنده می‌شوند. مونومرهای اسید آمینه با پیوندهای پپتیدی بهم پیوند یافته‌اند. این واکنش شیمیایی یک واکنش اسید – باز است که در آن دو مونومر با از دست دادن یک مولکول آب بهم می‌پیوندند.

انواع ساختار پروتئین‌ها

در ساختار پروتئین‌ها چند ویژگی مشخص وجود دارد. ردیف اسید‌های آمینه‌ای که به صورت یک زنجیر به یکدیگر پیوند یافته‌اند، ساختار نوع اول دارند. زنجیر اسیدهای آمینه‌ای که براثر چرخشی به شکل مارپیچ در می‌آیند ، ساختار نوع دوم است. این مارپیچ‌ها با پیوندهای هیدروژنی در جای خود می‌مانند، پیوندهای هیدروژنی یک اتم هیدروژن را به اتم اکسیژنی که در سومین آمین زیرین زنجیر است متصل می‌کند. ساختار نوع دوم دیگری از پروتئین‌ها شبیه یک ورقه است که در آن چند زنجیر اسید آمینه در کنار یکدیگر با پیوندهای هیدروژنی بهم متصل شده‌اند.
غالب خواص ابریشم را با این ساختار شبه ورقه‌ای می‌توان توضیح داد. شکل تابدار یا تا شده مارپیج ، ساختار نوع سوم است. یک نوع از ساختار سوم در کلاژن که یک بافت لیفی است ، یافت می شود. سه زنجیر اسید آمینه‌ای که به صورت مارپیچ‌های چپ – دست تابیده شده‌اند و سپس باهم به صورت یک ابر مارپیچ راست – دست تابیده شده است، یک لیف فوق‌العاده محکم ایجاد می‌کند. دسته‌هایی از این الیاف ، کلاژن بوجود می‌آورد. نوع دومی از ساختار سوم پروتئین کروی است که در آن زنجیر مارپیچ بصورت یک الگوی هندسی معینی تا شده و بهم تابیده شده است. بسیاری از آنزیمها پروتئین‌های کروی هستند. ساختارهای نوع سوم با انواع متفاوتی از پیوندهای شیمیایی بهم متصل می‌شوند که یکی از آنها پیوند دی سولفید است. این نوع پیوند غالبا وقتی که سیستئین یا سیستین جزئی از سلسله اسید آمینه‌ای است، دیده می‌شود.

ساختار نوع چهارم پروتئین‌ها درجه تجمع واحدهای پروتئینی است. هموگلوبین انسان که یک پروتئین کروی با وزن مولکولی 68000 است باید چهار زنجیر اسید آمینه بطور مناسبی تجمع یافته باشد تا هموگلوبین فعالی تشکیل شود. انسولین نیز ترکیبی است که در آن زیر واحدهایی از پروتئین بطوری مناسب ، در یک ساختار نوع چهارم آرایش یافته اند. برای آنکه بدانیم مسئله ساختار در مورد پروتئین‌ها تا چه حد اهمیت دارد هموگلوبین را در نظر بگیرید. اگر هموگلوبین به علت قرار گرفتن یک اسید آمینه نادرست در موضع معین ، ساختار نوع اول ، دوم ، سوم یا چهارم غیر عادی داشته باشد، ممکن است نتواند اکسیژن را در گردش خون منتقل کند. فقط تغییر یک اسید آمینه خاص از 146 اسید آمینه موجود در یک تک زنجیر هموگلوبین سبب بیماری کم خونی می شود.

سنتز طبیعی پروتئین

پروتئین‌های بدن پی در پی تجدید می‌شوند و این عمل با سنتز مجدد اسیدهای آمینه موجود در بدن صورت می‌گیرد. بررسی عمر متوسط اسید‌های آمینه‌ای که اجزای ساختمانی پروتئین‌ها هستند یا به گفته دیگر ، زمانی که طول می‌کشد تا بدن پروتئینی را در یک بافت تعویض کند، با استفاده از اسیدهای آمینه‌ای که ایزوتوپ رادیواکتیو دارند امکان پذیر شده است. برای فرآیندی که باید بسیار پیچیده باشد، تعویض بسیار سریع است. فقط چند دقیقه پس از آنکه اسیدهای آمینه رادیواکتیو در بدن حیوانات تزریق شود، پروتئین رادیواکتیو را می‌توان یافت.
اگرچه تمام پروتئین‌ها مدام تعویض می‌شوند ولی سرعت تعویض تغییر می‌کند. بعضی از پروتئین‌های کبد و پلاسما طی 6 روز تعویض می‌شود. زمان لازم برای تعویض پروتئین‌های ماهیچه در حدود 180 روز و برای دیگر بافتها از قبیل کلاژن استخوان طولانیتر از این است. می‌دانیم که هر موجود زنده انواع پروتئین‌های خاص خود را دارد. عده آرایش‌های ممکن از 20 واحد اسید آمینه به می‌رسد ، با وجود این ، پروتئین‌های خاص یک موجود زنده معین در حدود چند دقیقه سنتز می‌شود. DNA موجود در سلول ، حامل کد سنتز پروتئین است. یعنی ترتیبی که بازها در مولکول DNA دارند اطلاعات مورد استفاده برای سنتز پروتئین‌ها را فراهم می‌سازد. در این فرآیندها دو نوع RNA مورد استفاده قرار می‌گیرد که عبارتند از: RNA پیک و RNA ناقل.

منابع

سایت اطلاع رسانی دانشنامه رشد  

1. daneshnameh.roshd.ir

مدرسه اینترنتی تبیان :

1. tebyan.net
   شبکه اندوپلاسمی

شبکه اندوپلاسمی ( که آن را به اختصار ER می‌نامیم.) تولید پروتیئن‌ها و چربی های تعداد زیادی از اندامهای سلولی را بر عهده دارد. ER از چین خوردگی های فراوانی تشکیل شده که یک غشا آنها را در برگرفته است. علاوه بر این، ER وظیفه دارد تا پروتئینها و سایر کربوهیدارت‌ها را به دستگاه گلژی، غشای سلول، لیزوزوم و هر جای دیگری که لازم باشد، منتقل کند.
دو نوع ER وجود دارد: نوع زبر که سطح آن با ریبوزوم‌ها پوشیده شده و نوع صاف. نوع زبر محل پروتئین سازی است. پروتئین هایی که در ER زبر ساخته می‌شوند به ER صاف منتقل می‌شوند.

ریبوزوم

ریبوزوم نقش مهمی در سنتز پروتئین ایفا می‌کند. وقتی یک زنجیر پروتئینی در حال ساخته شدن است، باید همواره در کنار mRNA و هم سو با آن قرار گیرد. در اینجا گفتیم که هر سه نوکلئوتید، کد یک اسید آمینه است.
پس هر اسید آمینه که به زنجیر پروتئینی اضافه می‌شود، باید سه پله روی mRNA جلو رفت تا تطبیق دو مولکول بهم نخورد. این کار توسط ترکیب بزرگ و پیچیده ای از RNA و پروتئین انجام می‌شود که ریبوزوم نام دارد.
ریبوزوم یک واحد کوچک دارد و یک بخش بزرگ در حدود نیمی از وزن ریبوزوم یوکاریوت‌ها را RNA تشکیل می‌دهد. ریبوزوم یک کانال برای هدایت زنجیر پروتئینی دارد و یک کانال دیگر هم دارد که مولکول mRNA را نگه می‌دارد. به این ترتیب ریبوزوم روند سنتز پروتئین را پیش می‌برد.

پایان نامه تأثیر شستشو روی پروتئین های محلول در آب و کیفیت سوریمی تولیدی از ماهی فیتوفاگ(Hypophthalmichthys Molitrix )

اختصاصی از فایلکو پایان نامه تأثیر شستشو روی پروتئین های محلول در آب و کیفیت سوریمی تولیدی از ماهی فیتوفاگ(Hypophthalmichthys Molitrix ) دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

فرمت فایل : WORD (قابل ویرایش)

تعداد صفحات:92

فهرست مطالب:
عنوان     صفحه
چکیده     1
مقدمه    3
فصل اول    5
1- ترکیبات گوشت ماهی    6
2- عضلات ماهی    9
3-پروتئینهای ماهی    11
4- کپور نقره ای (فیتوفاگ ) Hypophthalmichthys molitrix    15
5- وضعیت شرکت های فرآوری در ایران    16
6- سوریمی و فرآیند تولید آن :    17
فرآیند یا مراحل تولید سوریمی :    17
فصل دوم     30
اثرات شستشو:    31
1- اثر شستشو برخواص رنگ سوریمی خام :    31
2- اثر شستشو برتغییرات پروتئینی و قدرت تولید ژل سوریمی خام :    32
3-  اثر شستشو بر طعم و بوی سوریمی  :    36
4- اثر شستشو برتغییرات ترکیب اسیدهای آمینه عضله ماهی :    36
5-  اثرات نگهدارنده ها :    37
6- اثر ترکیب نگهدارنده ها برحفظ کیفیت سوریمی منجمد :    38
7- اثر غلظت نگهدارنده ها بر حفظ کیفیت سوریمی منجمد :    39
8-  اثر انجماد و نگهدارنده ها برترکیب اسیدهای آمینه سوریمی منجمد :    39
فصل سوم    41
3-1- مواد :    42
3-2- روش ها :    42
3-3- روش ها آزمایشگاهی :    44
فصل چهارم    47
1- نتایج    48
1-2- نتایج اثرات شستشو بر طعم و بوی سوریمی    59
1-3- نتایج شمارش کلی میکروارگانیسم ها    61
2- بحث    64
نتیجه گیری نهایی     71
پیشنهادها     72
منابع فارسی     74
منابع خارجی      75
تصاویر ضمیمه     83
چکیده لاتین     86

فهرست جداول

عنوان     صفحه
جدول]1-1 [ تاثیر فصل برروی ترکیب و ویژگیهای گوشت ماهی آلاسکا پولاک    6
جدول ]1-2 [مقایسه پروتئین سه گونه ماهی با گوشت گاو      12
جدول ]1-3 [آمار آبزی پروری درسالهای 1383 – 1370      ارقام : تن    16
جدول ]1-4 [میزان مصرف آب در مراحل مختلف فرآوری در کارخانه تولید سوریمی     27
جدول ]2-1 [ترکیب آب تخلیه شده در مراحل مختلف فرآوری سوریمی     33
پرسشنامه    46
جدول  ] 4-1  [اثر شستشو بر روی  % پروتئین در گوشت چرخ شده     48
جدول ] 4-2[  تغییرات  (%) پروتئین در زمان  صفر و در طول نگهداری در سردخانه 18-  درجه سانتی گراد در نمونه های مختلف    49
جدول ] 4-3[ اثر مدت زمان شستشوی گوشت با آب بر روی پروتئین استخراج شده     50
جدول ] 4-4[ اثر مدت زمان شستشوی گوشت با آب نمک 5/1% بر روی پروتئین استخراج شده    51
جدول ] 4-5[ اثر مدت زمان شستشوی گوشت با آب نمک 5/2% بر روی پرتئین استخراج شده     52
جدول ] 4- 6[  اثر شستشو بر روی (%) رطوبت گوشت چرخ شده     53
جدول ] 4-7 [تغییرات (%) رطوبت در طول زمان  صفر و در طول نگهداری در سردخانه 18- درجه سانتی گراد در نمونه های مختلف     54
جدول ] 4-8[  اثر شستشو بر روی میزان TVN در گوشت چرخ شده     55
جدول ] 4-9[ تغییرات  میزان TVN در طول زمان  صفر و در طول نگهداری در سردخانه 18- درجه سانتی گراد در نمونه های مختلف     56
جدول ] 4-10[  اثر شستشوی بر روی ( % ) چربی در گوشت چرخ شده     57
جدول ] 4-11[ اثر شستشو بر روی میزان PV در گوشت چرخ شده     58
جدول ]4-12 [ تغییرات مقدار PV در طول زمان صفر و در طول زمان نگهداری18- درجه سانتیگراد در نمونه های مختلف     58
جداول ] 4-13[و نمودار های ] 4-12[  امتیاز چشایی داده شده به سوریمی                نمونه های S1 ، S2 وS3    59
جدول ] 4-14 [ نتایج آزمایشات میکروبی در زمان صفر     61
جدول ] 4-15[ نتایج آزمایشات میکروبی پس از 30 روز نگهداری درC 18ْ-    62
جدول ] 4-16 [ نتایج آزمایشات میکروبی پس از 40روز نگهداری در Cْ 18-    62
جدول ] 4-17[ نتایج آزمایشات میکروبی پس از 90 روز نگهداری در Cْ 18-    62
جدول ] 4-18[ نتایج آزمایشات میکروبی پس از 120 روز نگهداری در Cْ 18-    63


فهرست نمودار ها

عنوان     صفحه
نمودار] 4-1 [ درصد پروتئین کل استخراج شده از گوشت چرخ شده فیتوفاگ Hypophthalmichthys molitrix  با توجه به محلول های مختلف شستشو     48
نمودار ] 4-2 [ تغییر پروتئین در سردخانه C ْ18-     49
نمودار ] 4-3[  نشان دهنده درصد استخراج پروتئین محلول در آب بر اساس 5 ،‌10  و 15 دقیقه زمان شستشو برای آب خالص (‌S1) می باشد .     50
نمودار ] 4-4[ نشان دهنده درصد استخراج پروتئین محلول در آب بر اساس 5 ،‌10  و 15 دقیقه زمان شستشو برای محلول 5/1 درصد نمک (S2) می باشد .     51
نمودار ] 4-5[ نشان دهنده درصد استخراج پروتئین محلول در آب بر اساس 5 ،‌10  و 15 دقیقه زمان شستشو برای محلول 5/2 درصد نمک (S3) می باشد .    52
نمودار ] 4-6[درصد رطوبت سوریمی خام فیتوفاگ molitrix Hypophthalmichthys  با توجه به محلول های مختلف شستشو     53
نمودار ] 4-7 [  تغییرات رطوبت در سردخانه C ْ18-      54
نمودار] 4-8[   مقدار TVN (‌ باز های نیتروژنی فرار )‌ سوریمی خام فیتوفاگ molitrix Hypophthalmichthys    با توجه به محلول های مختلف شستشو    55
نمودار ] 4-9[ تغییرات TVN در سرد خانه C ْ18-    56
نمودار ] 4-10[ درصد چربی سوریمی خام فیتوفاگ                                      molitrix Hypophthalmichthys    با توجه به محلولهای مختلف شستشو     57
نمودار ]4-11[ تغییرات PV در سرد خانه C ْ18-    58
نمودارهای ] 4-12[  امتیاز چشایی داده شده به سوریمی نمونه های S1 ، S2 وS3    59
نمودار ]4-13[ الگوی کلی روش پیشنهادی برای تهیه سوریمی از کپور نقره ای     73
   

فهرست شکل ها
عنوان     صفحه
شکل ]1-1[ ریزساختار ساختمان عضله ماهی     11
شکل ]1-2[ ساختمان و ترکیبات پروتئین در عضله مخطط    13
شکل ]1-3 [ سلول ماهیچه ای و ترکیبات آن    14
شکل ] 1-4 [ سایلنت کاتر    19
شکل ] 1-5 [ نرخ انجماد بر اساس سه نوع روش منجمد کردن سوریمی    20
شکل]1-6[ – کامابوکو     21
شکل ]1-7[ A) تنپوراTenpura(satsuma –age ) ، B ) هنپن Hanpen و C )
و چیکووا Chikuwa    22
شکل ] 1-8 [ گسترش جهانی منابع سوریمی و تولیدات آن    23
شکل ] 1-9[  فرآورده های مشابه  ( میگو و لابستر )    24
شکل ] 1-10 [حلالیت پروتئین های ماهی Pacific Whiting در طول شستشو بر اساس شرایط متفاوت انبارداری در دماهای مختلف     26
شکل ] 2-1[ اثر غلظت نمک بر اجزای پروتئین ماهی     34
شکل ]3-1[ Spiral فریزر ( منجمد کننده مارپیچی )     44

مقدمه
تولید خمیر و فرآورده های خمیری در جهان به ویژه در ژاپن و درکشورهای جنوب شرق آسیا دارای سابقه طولانی 500 ساله است . با ظهور سوسیس ماهی در بازار در سال 1953 ، صنعت تولید سوریمی و فرآورده های خمیری ماهی در ژاپن گسترش یافت و به دیگر کشورهای منطقه و جهان انتقال داده شد .                    ] مرادی ، 1385[
فرآورده های خمیری آماده مصرف معمولاً درکشورهای تولید کننده مصرف می شود و مقدار آن در آمارهای تجارت جهانی کمتر به چشم می خورد . ماده اولیه و اصلی این فرآورده ها سوریمی یا خمیر ماهی است .
] روحانی ، 1385[
در گزارش فائو کل تولید سوریمی در جهان در سال 2004 بین 550 تا 600 هزار تن برآورده شده است ، که نیمی از آن  را سوریمی تولید شده از ماهی آلاسکا پولاک تشکیل می دهد ، گونه های دیگری که در تولید سوریمی و فرآورده های خمیری در جهان مورد استفاده قرار می گیرند ، شامل ماهی سیم ، ماکرل ، هوکی و کاد می باشند . بزرگترین تولید کنندگان سوریمی در جهان کشورهای آمریکا ، تایلند و ژاپن هستند ، درحالی که بیشترین مقدار سوریمی سالانه در ژاپن و کره جنوبی به ترتیب به میزان 400 هزار و 100 هزار تن مصرف می شود . ] گلشاهی ، 1385[
گرچه کشورهای مانند آمریکا و تعدادی از کشورهای اروپایی نظیر فرانسه مقادیر قابل توجهی سوریمی مصرف می کنند ، لیکن ژاپن و کره جنوبی به ترتیب با 300 و 100 هزار تن واردات ، بزرگترین وارد کنندگان سوریمی محسوب می گردند . با این حال تعدادی از کشورهای اروپایی ، به ویژه فرانسه در سالهای اخیر سریعترین رشد را در تجارت سوریمی داشته اند ، به طوری که واردات این کشوراز 33 هزار تن در سال 94 به 80 هزار تن در سال 2003 رسیده است .  متوسط قیمت سوریمی در آمریکا طی سالهای 1998 و 1999 به ترتیب 14/2 و 41/2 دلار به ازای هرکیلوگرم بوده ولی درسالهای بعد قیمت روندی نزولی و متغیر داشته و بین 65/1  تا  9/1دلار  متفاوت بوده است . ] گلشاهی ، 1385[
با این وجود ماهی فیتوفاگ که به دو دلیل بوی زغم ناشی از آب پرورش و
( Pin bones) تا حدی نسبت به دیگر ماهیان پرورشی گرم آبی کمتر مصرف مستقیم دارد ، می تواند به عنوان منبع مناسبی جهت تغذیه کارخانه های تولید خمیر و فرآورده های خمیری ماهی مورد استفاده باشد. حال در این پروژه تولید سوریمی از این ماهی به تفسیر آمده تا شاید نتایج این تحقیق کمک به تولید سوریمی از ماهی فیتوفاگ بنماید .
1- ترکیبات گوشت ماهی
امروزه دانستن ترکیب های شیمیایی گوشت ماهی، امری پر اهمیت محسوب می شود. از آن جهت با دانستن درصد آب، پروتئین، چربی، مقدار مواد کربو هیدراته ، مواد معدنی و ویتامینهای موجود در گوشت ماهی می توان بهترین روش را جهت عمل آوری آن با توجه به اطلاعات موجود در نظر گرفت [معینی، 1375].
ترکیب شیمیایی بدن ماهی از گونه ای به گونه دیگر متفاوت است. این تفاوت حتی در بین ماهیان یک گونه هم ممکن است دیده شود که دلیل اصلی این تفاوت در سن، جنس، شرایط محیطی و فصل است.

جدول ] 1-1[ تاثیر فصل بر روی ترکیب و ویژگی های گوشت ماهی آلاسکا پولاک
خاکستر%    پروتئین %    چربی %    رطوبت %
0.3)     1.1(
1.8) 15.6(
0.1) 0.2(
1.6) 82.7(
بهار ( فصل تخم ریزی )
0.3)     1.1(
1.4) 16.9(
0.12) 0.6(
1.2) 80.9(
پائیز
    ماخذ ] [park,2004

اما بی شک اختلاف اصلی در ترکیب شیمیایی ماهی را باید در ارتباط با غذای دریافتی یا تغذیه ماهی دانست. بهمین جهت هنگامی که ماهی دسترسی کافی به مواد غذایی داشته باشد، ابتدا پروتئین عضله یک افزایش نسبی را نشان می دهد و به دنبال آن چربی به سرعت شروع به افزایش می یابد و برعکس در دوره هایی که ماهی با کمبود غذا روبروست مثل دوره مهاجرت یا تخم ریزی ضمن کاهش ذخائر، باز به تدریج تغییراتی در ترکیب شیمیایی عضلات رخ می دهد.
در این رابطه به خصوص ماهیانی که از پلانکتون تغذیه می نمایند به دلیل عدم دسترسی به آن در بعضی از فصول، اختلافاتی را در ترکیب شیمیایی بدن خود ظاهر می سازند [وحیدی 1378].
قسمت خوراکی بدن ماهی یا همان عضلات به طور متوسط حدود 45 تا 50 %  وزن بدن را تشکیل می دهند که این درصد ممکن است تحت تاثیر پاره ای عوامل از جمله سن، زمان صید و به خصوص شکل ماهی تغییر نماید. برای مثال در ماهیان بیضی شکل مانند سالمون، کپور و ... این مقدار بیشتر از 60 % است در حالی که در ماهیانی که سر یا شکم بزرگ دارند مثل کاد و همین طور ماهیان پهن مثل حلوا این مقدار ممکن است تا حدود 30 تا 40 % هم کاهش یابد [وحیدی، 1378].

1-1- آب
بزرگترین درصد وزنی ماهی را آب تشکیل می دهد که معمولاً برای ماهیان بدون چربی     80 % می باشد در صورتی که در انواع ماهیان چرب قباد و ساردین این مقدار 70 %  وزن فیله می باشد. آب در ماهی تازه به صورت پیوسته و محکم به پروتئین متصل می باشد و حتی تحت فشار شدید نمی شود آن را خارج نمود اما پس از نگهداری طولانی ماهی سرد شده و یا منجمد، عضلات ماهی قدرت نگهداری آب را از دست داده و آب موجود در عضلات در زمان انجماد زدایی به صورت قطراتی که اصطلاحاً Dirp نامیده                   می شوداز بدن ماهی خارج شده و به همراه خود مقداری ازمواد مغذی و ویتامین B موجود درگوشت ماهی را خارج می سازد که باعث کاهش کیفیت و پائین آمدن ارزش غذایی گوشت ماهی می شود [ معینی 1375] .

1-2- پروتئین
میزان پروتئین موجود در گوشت ماهی معمولاً بین 20-15 % میباشد اما گاهی کمتر از 15 % و یا بیش از 28 % دربرخی ماهیان نیز دیده می شود . پروتئین هاازآمینو اسیدها تشکیل شده و یک پروتئین مفید باید حاوی تمام آمینو اسیدهای ضروری باشد و درضمن مقدار این آمینو اسیدها نسبت به هم بایستی از تناسب لازم برخوردار باشند . دو آمینو اسید لیزین ومیتونین درگوشت ماهی به وفور یافت می شود [ معینی 1375] .

1-3- چربی
دربیشتر ماهیان ، چربی به صورت تری گلیسیرید موجود است که استر بین گلیسرول و اسیدهای چرب است . چربی یا روغن موجود در ماهیان با چربی یا روغن موجود دردیگر حیوانات از این جهت فرق دارد که اسیدهای چرب تشکیل دهنده روغن ماهی ،از رشته های بلنداسید چرب که دارای 14 الی 22 کربن باباندهای مضاعف است تشکیل شده اند و معمولاً هر رشته شامل 5 الی 6 باند مضاعف است در صورتی که در پستانداران معمولاً دو باند مضاعف درهر رشته اسید چرب وجود دارد . درماهیان آب شیرین درصداسیدهای چرب غیر اشباع با تعداد 5 یا 6 باند مضاعف حدود 70 % از کل چربی می باشد ، در صورتی که درماهیان آب شور این نسبت حدود 88 % است . البته این درصدها و ترکیبات اسید چرب درماهیان بستگی به غذاو شرایط ماهی از نظر سن ، زمان تخم ریزی ، اندازه ونر یاماده بودن آن دارد . فسفو لیپید ها که کمتر از یک درصد از چربی گوشت ماهی راتشکیل می دهند و دارای فسفر و ازت می باشند ، معمولاً در سلول ها موجودند و به عنوان ذخیره انرژی محسوب نمی شوند . امادر بعضی ازماهیان در زمان گرسنگی شدید که به مصرف تولید انرژی می رسند ، درصد قابل توجهی از اسیدهای چرب موجود در فسفو لیپیدها تشکیل شده اند از اسیدهای چرب غیراشباع که حاوی 5 الی 6 باندمضاعف می باشند . یکی دیگر از ترکیبهای موجود درماهیان کلسترول می باشد که معمولاً کمتر از mg/g 100 گوشت ماهی است [معینی ، 1375].


1-4- کربوهیدراتها
درطبیعت بیش از هر ماده آلی قندها یا کربوهیدراتهاوجود دارند . علت آن این است که نه تنها این ماده بافت گیاهان را تشکیل می دهد بلکه مقدارزیادی هم در بدن حیوانات وجود دارد . بیشترین نوع قندها در طبیعت سلولز و نشاسته است . قندها ازکربن ، هیدروژن و اکسیژن تشکیل شده اند . معمولاً نسبت هیدروژن به اکسیژن در قندها برابر دو اتم هیدروژن به یک اتم اکسیژن میباشد . این نسبت برابر نسبت این دو اتم هیدروژن در فرمول آب می باشد ازاین رو اسم کربوهیدرات رابر آنها گذاشته اند . درماهیان کم چربی معمولاً مقدار کربوهیدرات کمتراز یک درصد می باشداما درماهیان چرب در عضلات تیره معمولاً نزدیک به 2 % کربوهیدرات  یافت می شود . نوع کربوهیدرات ، معمولاً ازنوع گلیکوژن می باشد که گاهی به آن نشاسته حیوانی هم گفته می شود [ معینی ، 1375] .

سمینار رشته کشاورزی - پروتئین های مرتبط با بیماریزایی با فرمت word

اختصاصی از فایلکو سمینار رشته کشاورزی - پروتئین های مرتبط با بیماریزایی با فرمت word دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

فهرست مطالب

مقدمه و خلاصة موضوع....................................................................... 1

گیاه، عامل بیماری و اساس ژنتیکی دفاع گیاهی............................... 3

فرضیة ژن در برابر ژن........................................................................ 5

جداسازی و مطالعة ژنهای مقاومت.................................................. 10

حوزه های ساختمانی فرآورده های ژنهای مقاومت..................... 13

تکرارهای غنی از لوسیون.................................................................. 14

مکانهای اتصال نوکلئوتیدها............................................................... 16

لوسین زیپرها....................................................................................... 18

حوزه مشابه گیرنده های Toll/Interleukin-I............................. 20

پروتئین های LRR خارج سلولی و غیر NBS............................... 21

گیرنده های کینازی در عرض غشاء................................................ 22

شباهت بین فرآورده ژنهای R با سایر پروتئین های گیاهی....... 23

ژنهای مقاومت و انتقال پیام دفاعی.................................................. 27

ژنهای غیر بیماری زا و تولید لیگاند................................................. 31

رویدادهای پائین دست در انتقال پیام دفاعی................................. 37

خانواده ژنهای مقاومت و ایجاد مقاومت های اختصاصی جدید.. 42

پروتئین های مرتبط با بیماری زایی................................................. 45

گروه بندی پروتئینهای RR................................................................ 48

خانواده PR-1...................................................................................... 49

بتا – 1،3 – گلوکانازها (خانواده PR-2)......................................... 50

کیتیناز ها (خانواده های PR-11, PR-8, PR-4c, PR-3).......... 51

پروتئین های شبه تا ماشین (خانواده PR-5)................................. 52

مهار کننده های پروتئیناز (خانواده PR-6).................................... 53

پروکسیداز ها (خانواده PR-9)......................................................... 54

دفسین ها ، نیوتین ها، پروتئین های ناقل لیپید و اکسالات اکسیدازها (خانواده های PR-12 ، PR-13 ، PR-14، PR-15 ، PR-16).................................................................... 55

مهندسی مقاومت به بیماری ها.......................................................... 57

فهرست منابع........................................................................................ 67

پروتئین های مرتبط با بیماریزایی

اختصاصی از فایلکو پروتئین های مرتبط با بیماریزایی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

فرمت :Word

تعداد صفحات : 79

مقدمه و خلاصة موضوع

در گونه های گیاهی هزاران ژن مقاومت (R) در برابر عوامل بیماری ویروسی ، باکتریایی ، قارچی و نماتدی وجود دارد . ظهور مقاومت در بر هم کنش میزبان و عامل بیماری مستلزم بیان ژن مقاومت (R) در میزبان و ژن غیربیماریزا (Avr) در عامل بیماری می باشد . باور بر اینست که ژنهای مقاومت گیاه را قادر می سازند که ژنهای غیر بیماریزا را شناسایی کرده ، فرآیند انتقال پیام را آغاز نموده و واکنش دفاعی را فعال سازند . رویدادهای انتقال پیام که منجر به ظهور مقاومت می شوند عبارتند از جریانهای یونی در عرض غشاء سلولی ، تولید گونه های اکسیژن واکنشی ، تغییر حالت فسفوریلاسیون ، فعالیت رونویسی از سیستم های دفاعی گیاه و مرگ سریع سلولی در موضع آلودگی ( واکنش فوق   حساسیت ) . هرچند که پاسخهای دفاعی از سوی گیاه در تقابل با عوامل بیماری ، متفاوت می باشند ، اما خصوصیات مشترکی نیز بین آنها وجود دارد . مهمترین ویژگی ژن های R این است که این ژنها در گونه های مختلف گیاهی که سبب مقاومت اختصاصی در برابر طیف وسیعی از عوامل بیماری می شوند ، اغلب پروتئین هایی با ساختمان مشابه را رمز می نمایند . ژنهای R همسانه شده به چهار گروه اصلی تقسیم می شوند . یکی از آسان ترین ، به صرفه ترین و از لحاظ زیست محیطی ایمن ترین راهای کنترل بیماریهای گیاهی استفاده از ارقام مقاوم است و به نژاد گران بطور گسترده ای به طریقة کلاسیک از ژنهای مقاومت در این زمینه استفاده نموده اند . اکنون با دسترسی به ژنهای R همسانه شده ، فرصتی برای انتقال ژنهای R جدید به گیاهان از طریق تراریختی ژنتیکی فراهم آمده است . تا زمانی که این روشها از لحاظ قابلیت اعتماد ، انعطاف پذیری و هزینه با روشهای اصلاح نباتات کلاسیک قابل مقایسه نباشند و یا برتری نداشته باشند ، نمی توان انتظار داشت که بطور گسترده مورد استفاده قرار گیرند . با توجه به ظرفیت قوی این روشها در عبور از موانعی همچون تفاوت گونه ای و صف آرایی ژنهای R به فرم دلخواه به نظر می رسد که تراریختی در آینده ای نزدیک در برنامه های اصلاحی وارد شود .

اندازه گیری پروتئین شیر به روش formal Titration

اختصاصی از فایلکو اندازه گیری پروتئین شیر به روش formal Titration دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

اندازه گیری پروتئین شیر به روش formal   Titration